Wasserstofferzeugung Radikalsignal einer sauerstoff-resistenten Hydrogenase entdeckt
Forschende sind dem einzigartigen Sauerstoff-Schutzmechanismus einer Wasserstoff-produzierenden Hydrogenase auf der Spur.
Wasserstoff gilt als Energieträger der Zukunft. Hydrogenasen sind Enzyme, die die reversible Oxidation von molekularem Wasserstoff optimieren und daher als Vorbilder für eine umweltfreundliche und kostengünstige Wasserstoffproduktion dienen. Ihre hohe Empfindlichkeit gegenüber Sauerstoff verhindert jedoch bislang einen effizienten Einsatz im industriellen Maßstab. Unter der Leitung von Prof. Dr. Müge Kasanmascheff von der Technischen Universität Dortmund und Prof. Dr. Thomas Happe von der RUB haben Forschende ein bisher unbekanntes Radikalsignal in einer besonderen sauerstoff-resistenten Hydrogenase entdeckt und dieses umfassend charakterisiert. Ihre Ergebnisse lassen vermuten, dass das unbekannte Radikalsignal für den einzigartigen Sauerstoff-Schutzmechanismus jener Hydrogenase verantwortlich sein könnte. Die Arbeit wurde am 7. Juni 2022 in der Fachzeitschrift Chemical Science publiziert.
Sauerstoff zerstört Enzyme
Hydrogenasen sind Enzyme, die in Mikroorganismen weit verbreitet sind und die Produktion und Nutzung von molekularem Wasserstoff katalysieren. Diese Reaktion findet am aktiven Metallzentrum statt, dem sogenannten H-Cluster, das durch Sauerstoff rapide zerstört wird. Eine sauerstoff-resistente Ausnahme stellt die [FeFe]-Hydrogenase von Clostridium beijerinckii (CbA5H) dar, die reversibel einen vor Sauerstoff geschützten Zustand einnehmen kann, wie erst kürzlich vom Forschungsteam der RUB um Thomas Happe, Professor für Photobiotechnologie, gezeigt wurde. Das Team der TU Dortmund um Müge Kasanmascheff setzte nun die Elektronenspinresonanz-Spektroskopie ein, um das aktive Zentrum von CbA5H genauer zu untersuchen.
Die Elektronenspinresonanz-Spektroskopie wird genutzt, um ungepaarte Elektronen, beispielsweise in Übergangsmetallen und organischen Radikalen, zu detektieren und charakterisieren. Neben bereits bekannten H-Cluster-Zuständen entdeckten die Forschenden ein unbekanntes Radikalsignal, welches sie R•ox nannten. Es unterscheidet sich in seinen Eigenschaften von typischen organischen Radikalen und bekannten H-Cluster-Zuständen. R•ox ist hauptsächlich im oxidierten Enzym zu finden und wird nur in Anwesenheit des intakten H-Clusters und Protonentransferpfads gebildet. Mithilfe von selektiver 57Fe-Anreicherung gelang es dem Team, R•ox am oder in der Nähe des H-Clusters zu lokalisieren.
Einzigartiger Schutzmechanismus
„Das neu entdeckte Radikalsignal ist nur in Anwesenheit vom aktiven Zentrum präsent und möglicherweise Teil eines einzigartigen Regulationsmechanismus. Bis zur endgültigen Aufklärung von R•ox gehen wir daher davon aus, dass die Bildung des unbekannten Radikalsignals in Zusammenhang mit dem besonderen Sauerstoff-Schutzmechanismus von CbA5H steht“, resümiert Müge Kasanmascheff.
