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Newsportal - Ruhr-Universität Bochum

Zwei Forscher mit Brillen am 3D-Bildschirm
Johannes Sommerkamp (rechts) und Eckhard Hofmann diskutieren die neue Struktur am 3D-Bildschirm.
© Petros Sarantopoulos
Proteinforschung

Wie Algen pinke Pigmente herstellen

Ein Enzym ist der Schlüssel zur Farbe bestimmter Algen. Und damit auch zu ihrer Fähigkeit zur Fotosynthese.

Aus ein- und demselben Vorläufermolekül können Algen verschiedenfarbige Pigmente herstellen. Wie die Synthese des pinken Farbstoffs Phycoerythrobilin im Detail abläuft, konnte ein Team der Fakultät für Biologie und Biotechnologie der RUB und der Technischen Universität Kaiserslautern zeigen.

Die Forscherinnen und Forscher fanden heraus, dass ein Schlüsselenzym die Bindung eines Substrats nur in einer unerwarteten Orientierung zulässt und somit für die entsprechende Farbe sorgt. Das Forschungsteam berichtet im Journal of Biological Chemistry vom 20. September 2019.

Pigmente mit großer Farbvielfalt

Für das Farbspiel von Algen sind natürliche Pigmentmoleküle verantwortlich, die je nach Umgebung gezielt von den Organismen hergestellt werden. Erst mit ihrer Hilfe können die Algen Fotosynthese betreiben. Vor allem Cyanobakterien, Rotalgen und sogenannte Cryptophyten nutzen dazu Biline. Anders als der bekannte grüne Blattfarbstoff Chlorophyll sind Biline Pigmentmoleküle mit großer Farbvielfalt. Biliverdin dient als Vorläufer für alle weiteren Biline.

Johannes Sommerkamp beim Montieren eines Proteinkristalls in der Röntgenanlage
© Eckhard Hofmann

Auf dem Weg zur Farbe werden Elektronen und Protonen gezielt an verschiedenen Positionen der Zwischenprodukte angelagert. „Faszinierend dabei ist, dass strukturell sehr ähnliche Enzyme, sogenannte Bilinreduktasen, verschiedenfarbige Pigmente generieren können“, so Johannes Sommerkamp aus der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Eckhard Hofmann. „Noch verstehen wir nicht richtig, wie diese Kontrolle der chemischen Reaktionen erfolgt.“

Räumliche Struktur gibt Reaktion vor

Johannes Sommerkamp hat speziell die Synthese des pinkfarbenen Phycoerythrobilin untersucht. Ihm ist es gelungen, die dreidimensionale Raumstruktur des zweiten Enzyms aus der Cryptophyte Guillardia theta zu entschlüsseln. Dabei fanden die Forscher eine unerwartete Orientierung des Vorläuferpigmentes in der Bindetasche, und eine katalytisch wichtige Aminosäure, die eine zentrale Rolle bei der Steuerung der Reaktivität einnimmt.

„Wenn wir uns jetzt die räumliche Struktur der Bindetasche ansehen, passt das Substrat nur in dieser Orientierung. Das legt dann auch fest, wie die Reaktion abläuft“, so Eckhard Hofmann.

Angeklickt
  • Ausführliche Presseinformation
Veröffentlicht
Freitag
20. September 2019
08.40 Uhr
Von
Meike Drießen (md)
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