Simon Ebbinghaus und Puja Shresta (rechts) untersuchen Proteinbestandteile.
Chemie
Instabile Proteine verstehen
Ihre Instabilität verleiht ihnen Flexibilität und Funktion. Bindungen fixieren sie in ihrer funktionellen Form, ein möglicher Ansatzpunkt für neuartige therapeutische Ansätze.
Etwa 80 Prozent der Proteine, die an Krankheiten wie Krebs und neurodegenerativen Erkrankungen beteiligt sind, haben keine stabile Struktur. Diese als intrinsisch ungeordnete Proteine (IDPs) bezeichneten Eiweiße können sich schnell an die Bedingungen in unseren Zellen anpassen. Ein besseres Verständnis könnte helfen, neue therapeutische Ansätze zu entwickeln. Ein Forschungsteam um Puja Shrestha und Prof. Dr. Simon Ebbinghaus (Ruhr-Universität Bochum und Research Center Chemical Sciences and Sustainability) hat eines dieser Proteine genauer untersucht und sein dynamisches Verhalten beschrieben. Ihre Arbeit ist in der Fachzeitschrift „Advanced Science“ vom 28. Oktober 2025 veröffentlicht.
