Das Bochumer Forschungsteam: Chamcam Kumar Das, Lars Schäfer, Subhasri Gosh, Thomas Happe und Jifu Duan (von links).
Biologie Wasserstoffproduzierender und sauerstoffstabiler Biokatalysator
Forschende haben ein Wasserstoff-produzierendes Bakterienenzym entdeckt, dem Sauerstoff nichts anhaben kann.
Manche Mikroorganismen produzieren bei Abwesenheit von Luft Wasserstoff. Maßgeblich dafür ich das Enzym [FeFe]-Hydrogenase. Diesen äußerst effizienten Biokatalysator würde man gern in großem Maßstab für die Herstellung von grünem Wasserstoff nutzen. Das funktionierte bislang nicht, weil das Enzym durch Sauerstoff schnell zerstört wird. Forschende der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie und des Lehrstuhls für Theoretische Chemie der Ruhr-Universität Bochum haben jedoch einen neuen Typ von sauerstoffstabiler [FeFe]-Hydrogenase isoliert und ihre Tricks für diese Sauerstoffstabilität aufgedeckt. Die Ergebnisse sind im „Journal of American Chemical Society“ vom 23. April 2025 veröffentlicht.
Hitze liebende Bakterien
Auf der Suche nach hochstabilen [FeFe]-Hydrogenasen nahm das Team Hitze liebende Bakterien unter die Lupe. Mithilfe von Bioinformatik-Tools fanden die Forschenden das thermophile Bakterium Thermosediminibacter oceani, das bei Temperaturen um 70 °C gedeiht und eine potenziell interessante [FeFe]-Hydrogenase besitzt.
Nach erfolgreicher Isolierung dieser neu entdeckten [FeFe]-Hydrogenase beobachteten die Forschenden deren gute Thermostabilität und aber vor allem eine beispiellose Sauerstoffstabilität – das Enzym überlebt sogar mehrere Tage an der Luft. „Es ist so aufregend, diese hohe Stabilität zu sehen“, sagt Subhasri Ghosh, die Erstautorin der Studie.
Erkenntnisse auf andere Enzyme übertragen
Mithilfe von Messungen der Wasserstoffproduktion, Spektroskopie, ortsspezifischer Mutagenese und auf maschinellem Lernen basierender Strukturvorhersage sowie Molekulardynamik-Computersimulationen gewannen die Forschenden detaillierte Einblicke in den Sauerstoffschutzmechanismus. Sie fanden heraus, dass eine zusätzliche schwefelhaltige Aminosäure in der Nähe des katalytischen Zentrums für die Sauerstoffstabilität entscheidend ist. „Zusätzlich beeinflusst ein Cluster von hydrophoben Aminosäuren die Proteindynamik und hilft, die Sauerstoffresistenz zu regulieren“, sagt Prof. Dr. Lars Schäfer aus der Theoretischen Chemie. „Wir sind zuversichtlich, dass einige dieser Erkenntnisse auf andere [FeFe]-Hydrogenasen übertragen werden können und möglicherweise dazu beitragen, sauerstoffstabilere [FeFe]-Hydrogenasen zu entwickeln“, schließt Prof. Dr. Thomas Happe von der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universität Bochum, der die Studie leitete.
