Biologie

Biokatalysator vor Sauerstoff schützen

Auf Wasserstoff ruhen große Hoffnungen für die Energiewende. Eine bestimmte Enzymgruppe, die in Algen und in Bakterien vorkommt, kann molekularen Wasserstoff allein durch die Katalyse von Protonen und Elektronen erzeugen. Allerdings ist die Enzymgruppe so empfindlich gegenüber Sauerstoff, dass eine wirtschaftliche Nutzung des so produzierten Wasserstoffs als grüne Energiequelle noch nicht möglich ist. Forschende des Exzellenzclusters RESOLV und des Graduiertenkollegs Microbial Substrate Conversion der Ruhr-Universität Bochum konnten die Sauerstoffstabilität eines Wasserstoff-produzierenden Enzyms durch genetisch erzeugte Kanalblockaden steigern. Die Forschenden um Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie, Prof. Dr. Lars Schäfer, Prof. Dr. Eckhard Hofmann und Prof. Dr. Ulf-Peter Apfel berichten in der Zeitschrift ChemSusChem vom 13. Oktober 2023.

Blockierte Kanäle führen zur gesteigerten Sauerstoffstabilität

Ein Metalloenzym mit besonders hohen katalytischen Umsatzraten von molekularem Wasserstoff ist die [FeFe]-Hydrogenase. „Der Umsatz des Wasserstoffs findet am aktiven Zentrum, dem H-Cluster, im Inneren des Enzyms statt“, erklärt Thomas Happe. „Der im Inneren produzierte Wasserstoff bewegt sich durch Kanäle aus dem Enzym heraus. „Wird das Enzym hingegen molekularem Sauerstoff ausgesetzt, bewegt sich der Sauerstoff von der Enzymoberfläche bis ins Innere zum H-Cluster ebenfalls durch spezifische Kanäle“, ergänzt Erstautorin Claudia Brocks. Das H-Cluster wird bei geringstem Sauerstoffkontakt zerstört und kann keinen weiteren Wasserstoff produzieren.

Dem Bochumer Forschungsteam gelang es durch eine interdisziplinäre Methodenkombination aus ortsgerichteter Mutagenese, Elektrochemie, Röntgenkristallografie sowie Molekulardynamik-Simulationen, die Sauerstoffstabilität des [FeFe]-Hydrogenase Enzyms CpI zu steigern und den Sauerstoffschutzeffekt aufzuklären. „Gezielte genetische Veränderungen an einem Enzymkanal veränderten das Hydrogenase-Enzym CpI so, dass wir elektrochemisch eine deutliche Steigerung der Sauerstofftoleranz und der Sauerstoffresistenz feststellen konnten“, erklärt Claudia Brocks. „Wir haben Molekulardynamik-Simulationen genutzt, um Kanalveränderungen zu untersuchen. Bei unserer Analyse konnten wir Blockaden in einem neu identifizierten dynamischen Wasserkanal nahe des H-Clusters identifizieren“. Thomas Happe ergänzt: „Der Schutzeffekt vor dem schädlichen Sauerstoff basiert auf dieser Kanalblockade. Sauerstoff kann nur erschwert bis zum H-Cluster vordringen. Lokale Strukturveränderungen können zu deutlichen Veränderungen in der Proteindynamik führen.“