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Die Umwandlung von Licht in chemische Energie durch Pflanzen und fotosynthetische Mikroorganismen ist einer der wichtigsten Prozesse in der Natur, bei dem klimaschädliches CO₂ aus der Atmosphäre entfernt wird. Hierbei spielen Proteinkomplexe, die sogenannten Photosysteme, die Schlüsselrolle. Ein internationales Forschungsteam der RUB, der Max-Planck-Institute für Biochemie und Biophysik, des Zentrums für Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO) und des Chemie Departments der Philipps Universität Marburg, der University of Illinois Urbana-Champaign, USA, und der Université Paris-Saclay, Frankreich, konnte erstmals Struktur und Funktion eines Übergangszustands der Synthese von Photosystem II aufklären. Die Arbeit wurde am 12. April 2021 in der Zeitschrift Nature Plants online veröffentlicht.

Fließbandproduktion

PS II besteht aus mehr als 100 Einzelteilen, die in einem wohl orchestrierten Prozess zusammenfinden müssen, damit am Ende eine funktionierende Maschine entsteht. Eine entscheidende Rolle spielen dabei Helferproteine, die sogenannten Assemblierungsfaktoren, die für Teilschritte verantwortlich sind. „Man kann sich diese wie Roboter an einem Fließband, zum Beispiel zur Herstellung eines PKWs, vorstellen“, erklärt Prof. Dr. Marc Nowaczyk vom Lehrstuhl Biochemie der Pflanzen der RUB. „Jeder Roboter fügt ein Teil an oder setzt vorgefertigte Module zusammen, damit am Ende eine perfekte Maschine entstehen kann.“

Die Struktur des Photosystem II ist bekannt. Lange war aber nicht klar, wie sie zusammengebaut wird.

© Sandra Schuller

Die Schwierigkeit zu schauen, wie dies vonstattengeht, bestand darin, ein Zwischenprodukt inklusive der dazugehörigen molekularen Helfer zu isolieren, denn solche Übergangszustände sind im Vergleich zum fertigen Produkt sehr instabil und nur in Kleinstmengen vorhanden.

Kalte Einblicke: Kryo-Elektronenmikroskopie

Dank des Verfahrens der Kryo-Elektronenmikroskopie können empfindliche Proteinstrukturen, zu denen PS II-Übergangszustände gehören, oder sogar kleinste Viruspartikel abgebildet werden. Die in Nature Plants veröffentlichten Daten zeigen die molekulare Struktur eines PS II-Übergangskomplexes mit gleich drei Helferproteinen. „Bei der Konstruktion des PS II-Strukturmodells stellte sich heraus, dass eines dieser Helferproteine bisher unbekannte Strukturveränderungen bewirkt, die wir mit einem neuartigen Schutzmechanismus in Verbindung bringen konnten“, erklärt Dr. Till Rudack vom Zentrum für Proteindiagnostik (PRODI) an der RUB.