Biologie Wasserstoffgas aus der Enzymproduktion
Wie der potenzielle Energieträger der Zukunft biologisch hergestellt wird, erforschen Wissenschaftler aus Berlin und Bochum.
Forscher der Freien Universität Berlin und der Ruhr-Universität Bochum haben ein entscheidendes Reaktionsprinzip von Wasserstoffgas produzierenden Enzymen aufgeklärt. Die Bochumer Arbeitsgruppe von Dr. Ulf-Peter Apfel und das Team um Dr. Sven Stripp von der Freien Universität untersuchten die Produktion von molekularem Wasserstoff in einzelligen Grünalgen. Sie zeigten, wie es dem Enzym gelingt, zwei Elektronen hintereinander auf Wasserstoffionen zu übertragen und dabei stabile Zwischenzustände einzunehmen.
Wasserstoffgas gilt als Energieträger der Zukunft; deshalb hat die Industrie großes Interesse, den Mechanismus der biologischen Produktion aufzuklären. Die Studie wurde in der jüngsten Ausgabe der Zeitschrift Angewandte Chemie veröffentlicht.
Enzyme beschleunigen Wasserstoffproduktion
Eine Vielzahl chemischer Reaktionen findet in der belebten Natur nur sehr langsam statt. Der Einsatz von Enzymen erhöht die Wahrscheinlichkeit beziehungsweise die Geschwindigkeit einer Reaktion (Katalyse). Häufig spielt dabei auch die Zufuhr und Abfuhr von Elektronen eine Rolle – man spricht von Reduktion und Oxidation.
Spezielle Enzyme, die Hydrogenasen, beschleunigen die Umsetzung von Wasserstoffionen (Protonen) zu Wasserstoffgas mit hoher Effizienz. Sie nehmen überschüssige Elektronen auf, die bei der Fotosynthese entstehen, und setzen als Abfallprodukt Wasserstoffgas frei. Dieser Prozess lässt sich als Reduktion zweier Protonen mit zwei Elektronen beschreiben, wobei sich die Reaktion in mehreren Schritten vollzieht.
Protonenbindung zur Kompensation
„Nach der Aufnahme eines ersten Elektrons ist ein Enzym typischerweise weniger geneigt, ein zweites Elektron aufzunehmen“, betont Sven Stripp. Wie es dennoch gelingt, zwei Elektronen auf zwei Protonen zu übertragen, untersuchten die Forscher mit synthetischen Hydrogenase-Enzymen, Infrarotspektroskopie und elektrochemischen Methoden.
Sie belegten, dass die Aufnahme eines Elektrons am katalytischen Zentrum des Enzyms mit der Bindung eines Protons gekoppelt ist. Die positive Ladung des Protons kompensiert die negative Ladung des Elektrons. In der Chemie ist dieser Prozess als protonengekoppelter Elektronentransfer bekannt, kurz PCET. „So kann das zweite Elektron mit vergleichbarer Wahrscheinlichkeit übertragen werden wie das erste“, sagt Ulf-Peter Apfel.
Ähnlicher Prozess in anderen Enzymen vermutet
Diese Beobachtung hat nach Einschätzung der Autoren hohe Relevanz für das Verständnis des katalytischen Mechanismus von Hydrogenasen und für das Design synthetischer Komplexe zur Herstellung von Wasserstoffgas. Darüber hinaus vermuten die Wissenschaftler, dass PCET-Prozesse auch in anderen Enzymen die Aufnahme mehrerer Elektronen erklären könnten. Denn viele dieser Makromoleküle tragen katalytische Zentren aus Eisen- und Schwefelatomen, ähnlich dem der Hydrogenasen.
