Biotechnologie Neue Art von Teamwork in Wasserstoff produzierendem Enzym entdeckt
Der Transport von Protonen und der Transport von Elektronen in Hydrogenase-Enzymen wurden bislang getrennt voneinander betrachtet. Dabei ist die Kopplung der Schlüssel zum Erfolg.
Hydrogenasen können Wasserstoff genauso effizient umsetzen wie teure Platinkatalysatoren. Um sie für biotechnologische Anwendungen nutzbar zu machen, entschlüsseln Forscherinnen und Forscher ihre Funktionsweise im Detail. Ein Team der RUB und University of Oxford berichtet nun in der Zeitschrift „Proceedings of the National Academy of Sciences“, kurz PNAS, dass der Transfer von Protonen und Elektronen durch das Enzym zwar räumlich getrennt stattfindet, aber dennoch gekoppelt und für die Effizienz entscheidend ist. Der Artikel ist am 10. August 2020 online erschienen.
Anders als lange angenommen
„Es war zwar bekannt, dass es einen Protonen-gekoppelten Elektronentransfer-Mechanismus gibt, aber bislang hatten Forscher angenommen, dass die Kopplung erst am aktiven Zentrum selbst stattfindet“, sagt Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie. Die Forscher zeigten jedoch, dass, wenn sie den Protonentransfer langsamer machten, auch die Rate des Elektronentransfers zurückging.
„Da die zwei Transferwege räumlich voneinander getrennt sind, gehen wir davon aus, dass eine kooperative Langstreckenkopplung beider Prozesse für eine effiziente Katalyse nötig ist“, resümiert Dr. Oliver Lampret, Erstautor der Studie. Die Erkenntnisse sollen dazu beitragen, in Zukunft effizientere miniaturisierte Hydrogenasen-Katalysatoren zu entwickeln.
