Proteinforschung
Molekulare Schalter im Detail erforscht
Bei allen möglichen Prozessen im Körper haben molekulare Schalter das Sagen. Funktionieren sie nicht, werden wir krank.
Durch Kombination von Theorie und Experiment haben die RUB-Biophysiker Prof. Dr. Klaus Gewert, Privatdozent Dr. Carsten Kötting und Daniel Mann quasi ein Mikroskop mit subatomarer Auflösung entwickelt. Damit ist es ihnen gelungen, molekulare Schalter im Detail zu erforschen. Solche Schalter kommen im Körper häufig vor. Funktionieren sie nicht richtig, kommt es zu Krankheiten wie Cholera oder Krebs. Über ihre Arbeit berichten sie in der international renommierten Zeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences, PNAS.
Wie der Arginin-Finger arbeitet
Für das Ausschalten vieler Proteinschalter ist das Energiespeichermolekül GTP entscheidend, das an die Proteine gebunden ist. Spaltet ein Enzym eine Phosphatgruppe von GTP ab, wird das Schalterprotein ausgeschaltet. Dieser Prozess läuft innerhalb von Sekunden ab und wird vor allem von einer besonderen Aminosäure erledigt, dem Arginin-Finger. Wie der Arginin-Finger genau arbeitet, konnten die Forscher dank einer Kombination aus Methoden der Biologie, der theoretischen Physik und der Experimentalphysik erstmals im Detail beschreiben.
Sie nutzten dafür eine am RUB-Lehrstuhl für Biophysik etablierte Methode: eine besondere Form der Spektroskopie, die zeitaufgelöste Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie. Diese Methode kombinierten sie mit quantenmechanischen Computersimulationen von Strukturmodellen.
Fernziel Medikamentenentwicklung
Mit diesem Ansatz fanden die Forscher im Detail heraus, wie die Proteinausschaltung genau funktioniert: Der Arginin-Finger wechselt beim schnellen Ausschalten wie bei einem Fingerschnipp die Position. Fernziel ist es, durch diese Grundlagenforschung einmal zur Entwicklung von Medikamenten gegen Krebs und schwerwiegende Erbkrankheiten beizutragen.
