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Wie genau bestimmte Algenenzyme Wasserstoff produzieren, war bisher Gegenstand von Spekulationen. Dr. Martin Winkler, Dr. Jifu Duan, Prof. Dr. Eckhard Hofmann und Prof. Dr. Thomas Happe von der RUB ist es gemeinsam mit Kollegen der Freien Universität Berlin erstmals gelungen, den Weg der Protonen bis ins aktive Zentrum dieser Hydrogenasen exakt nachzuvollziehen. Das könnte es erlauben, solche effizienten, aber anfälligen Biokatalysatoren chemisch stabiler nachzubauen. Die Forscher berichten in der Zeitschrift Nature Communications vom 9. November 2018.

Einzigartige Effizienz beruht auf Transportweg

Die Hydrogenasen stellen in ihrem katalytischen Zentrum aus zwei Protonen und zwei Elektronen Wasserstoff her. Die dazu notwendigen Protonen beziehen sie aus dem sie umgebenden Wasser und transportieren sie über verschiedene Zwischenstationen in ihr Inneres. Wie genau der Weg der Protonen durch die Hydrogenase aussieht, war bisher nicht bekannt.

Funktionslose Aminosäuren legen Hydrogenasen still

Um herauszufinden, welche der infrage kommenden Bausteine der Hydrogenase am Protontransport beteiligt sind, tauschten die Forscher sie jeweils einzeln aus. Sie setzten an ihre Stelle testweise eine Aminosäure, die ähnlich funktionierte, und eine funktionslose Aminosäure. Diese Varianten verglichen die Forscher dann unter verschiedenen Aspekten, so auch ihre spektroskopischen Eigenschaften und ihre Enzymaktivität. Je nachdem, an welcher Stelle die Wissenschaftler die Hydrogenase wie verändert hatten, funktionierte die Wasserstoffproduktion nur noch weniger effizient oder gar nicht mehr.

Wertvolle Grundlageninformationen

Die Studie erlaubt es für die Enzymgruppe erstmals, die Funktion einzelner Aminosäuren dem Protonentransferpfad zuzuordnen. „Darüber hinaus liefert sie wertvolle Informationen über den molekularen Mechanismus des Protonentransfers durch redox-aktive Proteine und dessen strukturelle Voraussetzungen“, so Thomas Happe.