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Wie Wasserstoff produzierende Enzyme, die sogenannten Hydrogenasen, während ihrer Biosynthese aktiviert werden, hat ein Team der RUB und der University of Oxford herausgefunden. Sie zeigten, wie der Kofaktor – ein Teil des aktiven Zentrums und zugleich das Herzstück des Enzyms – ins Innere eingeschleust wird.

Hydrogenasen sind biotechnologisch interessant, da sie effizient Wasserstoff herstellen können. „Um sie für eine industrielle Anwendung zu optimieren, müssen wir aber zunächst den Prozess verstehen, wie die Proteinhülle den chemischen Kofaktor aufnimmt und aktiviert“, sagt Prof. Dr. Thomas Happe. Die Ergebnisse veröffentlichte ein Team um Oliver Lampret und Thomas Happe von der Bochumer Arbeitsgruppe Photobiotechnologie in der Zeitschrift „Proceedings of the National Academy of Sciences“, kurz PNAS, am 23. Juli 2019.

Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler untersuchten die Untergruppe der sogenannten [FeFe]-Hydrogenasen, die die effizientesten Wasserstoffproduzenten sind. In der Natur kommen sie in Grünalgen vor.

Letzter Schritt der Biosynthese

In der Natur wird der Kofaktor nachträglich, also nach der Biosynthese des Proteingerüsts in das Enzym eingebaut – ein hochkomplexer Vorgang. Erst danach ist die Hydrogenase katalytisch aktiv. Die genaue Abfolge des Prozesses klärten die Forscher auf.

„Wir vermuten, dass nicht nur [FeFe]-Hydrogenasen auf diese Weise ihren Kofaktor erhalten, sondern dass der Mechanismus auch in anderen metallhaltigen Enzymen vorkommt“, resümiert Happe.