Preisträger RUB-Doktorand erhält Auszeichnung für Arbeit zur Proteinstabilität
15 Minuten – mehr Zeit hatte Michael Senske nicht, die Jury von seiner Doktorarbeit zu überzeugen. Es hat gereicht.
Der Bochumer Doktorand Michael Senske hat bei einer Tagung der Gesellschaft Deutscher Chemiker einen Preis für seine Doktorarbeit erhalten. Unter dem Motto „Thinking the unthinkable“ – das Undenkbare denken – lud die Vereinigung am 15. September 2017 nach Berlin ein. Die Tagung fand zum 150-jährigen Bestehen der Gesellschaft statt und war Teil des Wissenschaftsforums Chemie 2017. Neben Fachvorträgen von etablierten Professorinnen und Professoren kamen auch Nachwuchswissenschaftler zu Wort.
Einer davon war Michael Senske vom Lehrstuhl für Laserspektroskopie und Biophotonik der Ruhr-Universität Bochum. Er präsentierte Ergebnisse aus seiner Doktorarbeit, im Wettbewerb mit anderen Doktoranden. Insgesamt drei Redner hatten sich in einer Vorauswahl für die Präsentationen qualifiziert. Senske trat stellvertretend für das Excellenzcluster Resolv an.
Mit einem 15-minütigen Vortrag setzte er sich gegen die Mitbewerber durch. Die Jury zeichnete ihn mit dem Preis für die beste Präsentation eines Nachwuchschemikers aus. Neben der Anerkennung für seine wissenschaftliche Arbeit bekommt Senske sogar einen Bonus. „Es gibt noch ein kleines Preisgeld von 250 Euro. Ich freue mich sehr über diese tolle Auszeichnung meiner Forschungsergebnisse. Ausschlaggebend dafür war sicherlich die internationale Zusammenarbeit dreier Forschungsgruppen“, kommentierte der glückliche Gewinner.
Molekül-Origami: die Faltung von Proteinen
In seiner Forschung beschäftigt Senske sich mit der Stabilität von Proteinen. „Wenn diese nicht in der richtigen dreidimensionalen Struktur gefaltet sind, erfüllen sie nicht mehr ihre Funktion in der Zelle. Erkrankungen wie Alzheimer oder Chorea Huntington sind sehr wahrscheinlich auf fehlerhaft gefaltete Proteine zurückzuführen“, erklärt er.
Proteine zu erforschen ist aufwendig. Oft erleichtern sich die Wissenschaftler die Arbeit, indem sie ihr Zielprotein isolieren und unter Laborbedingungen in kleinen Teströhrchen untersuchen. Doch das birgt ein Problem, wie Senske sagt: „Die Umgebung der Proteine kann beeinflussen, wie sie sich falten. In der lebenden Zelle haben sie unter Umständen andere Eigenschaften als in einer Testlösung im Labor.“
Genau diese Unterschiede in der Proteinfaltung hat Senske in seiner Doktorarbeit untersucht. Dabei kooperierte er innerhalb des Resolv-Projektes mit den Arbeitsgruppen von Prof. Dr. Martina Havenith und Prof. Dr. Simon Ebbinghaus sowie Prof. Dr. Gary Pielak von der Universität in North Carolina, Chapel Hill.
