Jump to navigation

Logo RUB
  • Studium
  • Forschung
  • Transfer
  • News
  • Über uns
  • Fakultäten und Einrichtungen
 
MENÜ
  • RUB-STARTSEITE
  • News
  • Wissenschaft
  • Studium
  • Leute
  • Hochschulpolitik
  • Kultur und Freizeit
  • Vermischtes
  • Servicemeldungen
  • Serien
  • Dossiers
  • Bildergalerien
  • Presseinformationen
    • Abonnieren
  • RUB in den Medien
    • Abonnieren
  • Rubens
    • Printarchiv
  • Rubin
    • Abonnieren
    • Printarchiv
  • Archiv
  • English
  • Redaktion
  • Serviceangebote
    • Für RUB-Mitglieder
    • Für Pressevertreter
    • Sonstige Services
    • Social Media
  • Aktionen

Newsportal - Ruhr-Universität Bochum

Presseinformation
Drei Forscher mit Virtual-Reality-Brille
Martin Winkler, Jifu Duan und Thomas Happe (von links) erforschen den Weg, den Protonen in Enzymen nehmen. In der virtuellen Welt können sie den Weg selbst mitgehen.
© RUB, Marquard
Biologie

Welchen Weg Protonen nehmen

Erkenntnisse ebnen den Weg zum chemischen Nachbau von Wasserstoff erzeugenden Enzymen.

Wie genau bestimmte Algenenzyme Wasserstoff produzieren, war bisher Gegenstand von Spekulationen. Dr. Martin Winkler, Dr. Jifu Duan, Prof. Dr. Eckhard Hofmann und Prof. Dr. Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum (RUB) ist es gemeinsam mit Kollegen der Freien Universität Berlin erstmals gelungen, den Weg der Protonen bis ins aktive Zentrum dieser [FeFe]-Hydrogenasen exakt nachzuvollziehen. Das könnte es erlauben, solche effizienten, aber anfälligen Biokatalysatoren chemisch stabiler nachzubauen. Die Forscher berichten in der Zeitschrift Nature Communications vom 9. November 2018.

Einzigartige Effizienz beruht auf Transportweg

Die Hydrogenasen stellen in ihrem katalytischen Zentrum aus zwei Protonen und zwei Elektronen Wasserstoff her. Die dazu notwendigen Protonen beziehen sie aus dem sie umgebenden Wasser und transportieren sie über verschiedene Zwischenstationen in ihr Inneres. Wie genau der Weg der Protonen durch die Hydrogenase aussieht, war bisher nicht bekannt. „Dieser Transportweg ist ein wesentliches Puzzleteil zum Verständnis des Zusammenwirkens von Kofaktor und Protein, das die einzigartige Effizienz von Biokatalysatoren gegenüber Wasserstoff produzierenden chemischen Komplexen begründet“, erläutert Dr. Martin Winkler, einer der Autoren der Studie aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der RUB.

Strukturen von Enzymvarianten aufgeklärt

Um herauszufinden, welche der infrage kommenden Bausteine der Hydrogenase am Protontransport beteiligt sind, tauschten die Forscher sie jeweils einzeln aus. Sie setzten an ihre Stelle testweise eine Aminosäure, die ähnlich funktionierte, und eine funktionslose Aminosäure. So entstanden insgesamt 22 Varianten zweier verschiedener Hydrogenasen. Diese Varianten verglichen die Forscher dann unter verschiedenen Aspekten, so auch ihre spektroskopischen Eigenschaften und ihre Enzymaktivität. „Besonders aufschlussreich waren aber die molekularen Strukturen von zwölf Proteinvarianten, die mit der Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt wurden“, so Winkler.

Funktionslose Aminosäuren legen Hydrogenasen still

Je nachdem, an welcher Stelle die Wissenschaftler die Hydrogenase wie verändert hatten, funktionierte die Wasserstoffproduktion nur noch weniger effizient oder gar nicht mehr. „Wir haben so herausgefunden, warum manche Varianten empfindlich in ihrer Enzymaktivität gestört sind und andere wider Erwarten kaum beeinträchtigt sind“, sagt Martin Winkler.

Je näher am katalytischen Zentrum die Aminosäuren ausgetauscht wurden, desto weniger gut konnte die Hydrogenase diese Veränderung kompensieren. Funktionslose Bausteine an empfindlichen Stellen führten zur Stilllegung der Wasserstoffproduktion. „Der so erzeugte Zustand gleicht dem einer Übersättigung durch Protonenstress, bei der sowohl Protonen als auch Wasserstoff in die Hydrogenase eingebracht werden“, erklärt Martin Winkler. „Diesen schon aus Experimenten bekannten, sehr flüchtigen Zustand konnten wir in unserer Arbeit zum ersten Mal stabilisieren und analysieren.“

Wertvolle Grundlageninformationen

Die Studie erlaubt es für die Enzymgruppe der [FeFe]-Hydrogenasen erstmals, die Funktion einzelner Aminosäuren dem Protonentransferpfad zuzuordnen. „Darüber hinaus liefert sie wertvolle Informationen über den molekularen Mechanismus des Protonentransfers durch redox-aktive Proteine und dessen strukturelle Voraussetzungen“, so Thomas Happe.

Förderung

Die Arbeiten wurden gefördert von der Volkswagenstiftung, dem China Scholarship Council und der Deutschen Forschungsgemeinschaft im Rahmen des Exzellenzclusters Resolv (EXC1069).

Originalveröffentlichung

Jifu Duan, Moritz Senger, Julian Esselborn, Vera Engelbrecht, Florian Wittkamp, Ulf-Peter Apfel, Eckhard Hofmann, Sven T. Stripp, Thomas Happe, Martin Winkler: Crystallographic and spectroscopic assignment of the proton transfer pathway in [FeFe]-hydrogenases, in: Nature Communications, 2018, DOI: 10.1038/s41467-018-07140-x

Pressekontakt

Dr. Martin Winkler
Arbeitsgruppe Photobiotechnologie
Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Ruhr-Universität Bochum
Tel.: 0234 32 27049
E-Mail: martin.winkler-2@rub.de

Download hochauflösender Bilder
Der Download der gewählten Bilder erfolgt als ZIP-Datei.
Bildzeilen und Bildnachweise finden Sie nach dem Entpacken in der enthaltenen HTML-Datei.
Nutzungsbedingungen
Die Verwendung der Bilder ist unter Angabe des entsprechenden Copyrights für die Presse honorarfrei. Die Bilder dürfen ausschließlich für eine Berichterstattung mit Bezug zur Ruhr-Universität Bochum verwendet werden, die sich auf die Inhalte des Artikels bezieht, der den Link zum Bilderdownload enthält.
Ich akzeptiere die Nutzungsbedingungen.
Veröffentlicht
Freitag
9. November 2018
11.19 Uhr
Von
Meike Drießen
Share
Teilen

Chemie in Lösung

Beim Lösen einer chemischen Substanz passiert viel mehr, als wir bislang ahnen. Was genau wollen zahlreiche Forschungsgruppen an der RUB herausfinden.

Mehr aus dem Dossier
Das könnte Sie auch interessieren
Experiment in der Chemie
Chemie

Bioelektrokatalyse als Basis für die Energiewende

Forscher im Labor
Wie die Natur

CO2 mithilfe von Nanopartikeln in Rohstoffe umwandeln

Forschungsteam
Chemie

Aktivität von edelmetallfreien Katalysatorpartikeln bestimmen

Derzeit beliebt
Chancengleichheit: Nach der Wahl der Gleichstellungsbeauftragten der RUB
Gewählt

Friederike Bergstedt bleibt Gleichstellungsbeauftragte

<div>
	Prorektor für Forschung, Transfer und wissenschaftlichen Nachwuchs Prof. Dr. Andreas Ostendorf und das Team der Worldfactory laden zur Kick-off-Veranstaltung ein.</div>
Startschuss

Neues Zentrum für Start-ups wird eröffnet

Porträt von Steffen Haupeltshofer und Simon Faissner
Medizin

Darm könnte an der Entstehung von Multipler Sklerose beteiligt sein

 
Mehr Wissenschaft
Ressort
 
Zur Startseite
News
  • A-Z
  • N
  • K
Logo RUB
Impressum | Kontakt
Ruhr-Universität Bochum
Universitätsstraße 150
44801 Bochum

Impressum
Datenschutz
Schnellzugriff
Service und Themen
Anreise und Lagepläne
Hilfe im Notfall
Stellenangebote
Social Media
Facebook
Twitter
YouTube
Instagram
Seitenanfang y Kontrast N
Impressum | Kontakt