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Newsportal - Ruhr-Universität Bochum

Porträt
Stephanie Bleicken interessiert sich für das komplexe Zusammenspiel von Proteinen.
© RUB, Kramer
Biochemie

Wie Proteininteraktionen den programmierten Zelltod steuern

Um diese Einblicke zu bekommen, hat es einer besonderen Methode bedurft.

Ein Forscherteam hat neue Einblicke in ein Proteinnetzwerk erlangt, das den programmierten Zelltod steuert – und das war eine methodische Herausforderung. Denn die verantwortlichen Proteine wechseln ständig zwischen der wässrigen Zellflüssigkeit und der ölähnlichen Membran hin und her. Es gibt aber kaum Methoden, die Proteininteraktionen in beiden Umgebungen analysieren können. Mit einer besonderen Form der Spektroskopie entschlüsselten die Forscherinnen und Forscher aus Bochum und Tübingen das komplexe Zusammenspiel dreier Proteine der sogenannten Bcl-2-Familie. Mit weiteren Partnern berichten sie die Ergebnisse in der renommierten Zeitschrift „Nature Communications“.

Beschädigte Zellen entsorgen

„Der programmierte Zelltod ist ein wichtiger Schutzmechanismus des Körpers, um beschädigte, überalterte oder nicht mehr benötigte Zellen zu entsorgen“, erklärt Dr. Stephanie Bleicken aus der RUB-Arbeitsgruppe für Elektronenspinresonanz-Spektroskopie und vom Exzellenzcluster Resolv. Funktioniert dieser Mechanismus nicht, können neurodegenerative Krankheiten oder Krebs entstehen.

Die Bcl-2-Proteine entscheiden, ob der Zelltod eingeleitet wird oder nicht. Wie die Studie zeigte, hängt ihr Zusammenspiel stark von der Umgebung ab. In Membranen waren andere Interaktionen möglich als in der Zellflüssigkeit.

Angeklickt
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Veröffentlicht
Freitag
14. Juli 2017
10.52 Uhr
Von
Julia Weiler (jwe)
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Chemie in Lösung

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