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Das Zusammenspiel von Proteinhülle und aktivem Zentrum in Wasserstoff produzierenden Enzymen ist entscheidend für die Effizienz der Biokatalysatoren. Ein Team der RUB und des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion in Mülheim an der Ruhr analysierte speziell die Rolle von Wasserstoffbrückenbindungen in bestimmten Enzymen aus Grünalgen, den Hydrogenasen. Die Gruppen, die im Exzellenzcluster Resolv kooperieren, berichteten die Ergebnisse in der renommierten Zeitschrift „Journal of the American Chemical Society“.

Leistungsfähigste Biokatalysatoren

Hydrogenasen stellen Wasserstoff aus Elektronen und Protonen her. „Sie gehören zu den leistungsfähigsten Biokatalysatoren überhaupt“, erklärt Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie an der RUB. Die Kommunikation zwischen dem aktiven Zentrum des Enzyms und der Proteinumgebung spielt dabei eine entscheidende Rolle.

Die Bochumer Forscher Martin Winkler, Oliver Lampret und Thomas Happe (von links nach rechts) gemeinsam mit Olaf Rüdiger (Mitte hinten) vom Max-Planck-Institut

© RUB, Marquard

Die Bochumer Gruppe, darunter auch Doktorand Oliver Lampret, und die Mülheimer Kollegen entfernten einzelne Wasserstoffbrücken aus einer bestimmten Art von Hydrogenasen oder fügten zusätzliche Wasserstoffbrücken hinzu. Dann untersuchten sie die Effekte. Die Manipulation veränderte sowohl die Elektronentransporteigenschaften des Enzyms als auch die katalytische Richtung, in die es arbeitet; denn Hydrogenasen können sowohl Wasserstoff produzieren als auch die umgekehrte Reaktion begünstigen, also die Spaltung von Wasserstoff.

Hinweise für Entwicklung chemischer Katalysatoren

„Die Erkenntnisse tragen nicht nur zum Verständnis dieser weltweit beachteten Biokatalysatorgruppe bei, sondern geben der angewandten Forschung zusätzlich wichtige Hinweise für die Entwicklung chemischer Katalysatoren nach Vorbild des hochaktiven Biomoleküls“, sagt der Bochumer Forscher Dr. Martin Winkler.