Biologie
Wasserstoff-produzierendes Enzym schützt sich selbst vor Sauerstoff
Die Entdeckung könnte es erlauben, sauerstoffstabile Enzyme als Wasserstoff-Produzenten einzusetzen.
Wasserstoff-produzierende Enzyme gelten als Hoffnungsträger der Biowasserstoff-Forschung. Allerdings sind sie so anfällig gegen Luftsauerstoff, dass sie bisher nicht in größerem Maßstab eingesetzt werden können. Die erst vor Kurzem entdeckte [FeFe]-Hydrogenase CbA5H aus dem Bakterium Clostridium beijerinckii widersteht dem Sauerstoff-Angriff. Wie sie das macht, konnte ein internationales Forschungsteam der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der RUB und des Laboratoire de Bioénergétique et Ingénierie des Protéines (CNRS) in Marseille unter Leitung von Prof. Dr. Thomas Happe ergründen. Den molekularen Mechanismus beschreiben sie in Nature Communications vom 2. Februar 2021.
Enzym übersteht den Angriff mehrmals unbeschadet
Vertreter der Enzymgruppe der [FeFe]-Hydrogenasen kombinieren mit besonders hohen Umsatzraten Protonen und Elektronen zu molekularem Wasserstoff. Manche von ihnen nutzen hierfür sogar Sonnenlicht als Primärenergiequelle. Allerdings führen schon geringe Sauerstoffkonzentrationen rasch zum irreversiblen Abbau des katalytischen Kofaktors, des sogenannten H-Clusters. „Dies war bislang bei sämtlichen Vertretern dieser Enzymgruppe zu beobachten – außer bei CbA5H. Dieses Enzym verfügt über einen molekularen Mechanismus, der es ihm erlaubt, den Angriff von Sauerstoff wiederholt unbeschadet zu überstehen“, so Thomas Happe.
In Zusammenarbeit mit Prof. Dr. Eckhard Hofmann, dem Leiter der Arbeitsgruppe Proteinkristallographie der RUB, kamen die Forscherinnen und Forscher dem Trick des Enzyms durch die Analyse seiner Kristallstruktur auf die Spur. „Im umsatzbereiten, aktiven Enzym bildet die offene Substratbindestelle üblicherweise den primären Angriffspunkt für Sauerstoff“, erläutert Dr. Martin Winkler, einer der beteiligten RUB-Wissenschaftler. Bei CbA5H wird diese normalerweise offene Stelle abgeschirmt: Die Thiolgruppe einer Cysteingruppe, die bereits für ihre Beteiligung an der Protonenvermittlung zum aktiven Zentrum von [FeFe]-Hydrogenasen bekannt war, bindet direkt an die freie Substrat-Koordinationsstelle des katalytischen 2FeH-Clusters. So ist der Zugang für Sauerstoff blockiert, solange der Umgebungssauerstoff für ein erhöhtes Redoxpotenzial sorgt.
Entfernt man den Sauerstoffanteil aus dem umgebenden Gasgemisch und senkt das Redoxpotenzial, löst sich die Thiolgruppe von der Substratbindestelle des aktiven Zentrums, und das Enzym nimmt seine Katalysetätigkeit unbeschadet wieder auf. „Diesen geschützten Zustand kann die Hydrogenase im Gegensatz zu allen anderen bekannten [FeFe]-Hydrogenasen wiederholt einnehmen“, so Thomas Happe.
